PROZ Anticorps pAb de lapin - P22891

Spécifications et paramètres clés du produit

Contexte biologique : Fonction et localisation de PROZ

• La protéine Z (PZ) est une glycoprotéine plasmatique dépendante de la vitamine K qui agit comme cofacteur dans la régulation de la coagulation sanguine.
• Elle se lie à la thrombine et facilite son association avec les vésicules phospholipidiques, contribuant à l'inhibition du facteur Xa en présence du serpin SERPINA10, du calcium et des phospholipides.
• En tant que membre de la famille des homologues des sérines protéases contenant un domaine de type EGF et des résidus gamma-carboxyglutamiques, PROZ est structurellement apparenté aux autres facteurs de coagulation dépendants de la vitamine K.
• La protéine est sécrétée dans le plasma sanguin.
• Les modifications post-traductionnelles incluent la formation de gamma-carboxyglutamique, l'hydroxylation et la formation de ponts disulfures, qui sont essentiels à son activité.
• L'épissage alternatif génère plusieurs isoformes, bien que la forme sécrétée pleine longueur soit prédominante.
• Les mots-clés associés à PROZ sont : coagulation sanguine, hémostase, sécrété, glycoprotéine et protéome de référence.

Conseils expérimentaux et astuces techniques

• L'immunogène utilisé correspond aux acides aminés 220-340 de PROZ humaine, une région qui peut offrir une spécificité pour la forme pleine longueur et les isoformes pertinentes. Lors de la conception des expériences, pensez à vérifier la réactivité avec la protéine endogène dans les échantillons concernés.
• Cet anticorps polyclonal a été validé pour une utilisation en Western blot (WB) et ELISA. Pour la réactivité par espèce, l'homme, la souris et le rat sont confirmés ; cependant, la réactivité croisée avec d'autres espèces doit être testée individuellement.
• Compte tenu de la nature sécrétée de PROZ, les lysats cellulaires peuvent ne pas être optimaux : pensez à utiliser des échantillons de plasma ou de sérum pour la détection, et incluez des contrôles positifs.
• Le poids moléculaire prédit est d'environ 45 kDa, mais la glycosylation et d'autres modifications peuvent entraîner des décalages de migration en SDS-PAGE.

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