Produits Antibodies Phosphorylated Antibodies pAb lapin Phospho-HSP27/HSPB1-S82 - P04792
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pAb lapin Phospho-HSP27/HSPB1-S82 - P04792

Phosphorylated Antibodies

pAb lapin Phospho-HSP27/HSPB1-S82 - P04792

Numéro d'article : CM0000434

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Application
WB, IHC-P, IP, ELISA
Cross Reactivity
Humain
Protein Weight
23kDa
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Nom du produit pAb lapin Phospho-HSP27/HSPB1-S82
Remarques / Alias CMT2F; HMN2B; HSP27; HSP28; Hsp25; SRP27; HS.76067; HEL-S-102; Phospho-HSP27/HSPB1-S82
Espèce Humain
GeneID (Humain) 3315
GeneID 3315
Immunogène Peptide phosphorylé synthétique autour du S82 de HSP27/HSPB1 humain (NP_001531.1)
Source Lapin
Catégorie Anticorps phosphorylés
Application WB, IHC-P, IP, ELISA
Réactivité croisée Humain
SWISS P04792
Poids protéique 23kDa
Expédition Sac isotherme

Contexte biologique : Fonction et localisation de HSP27/HSPB1

  • La protéine de choc thermique bêta-1 (HSPB1), également appelée HSP27, est un membre de la famille des petites protéines de choc thermique, codée par le gène HSPB1 chez l'homme.
  • Elle agit comme une chaperonne moléculaire qui maintient les protéines dénaturées dans un état susceptible de se replier, jouant un rôle essentiel dans la protéostasie cellulaire.
    Références associées : PMID:10383393, PMID:20178975
  • Elle joue un rôle clé dans la résistance au stress et l'organisation de l'actine, contribuant à la stabilité du cytosquelette et à la survie cellulaire dans des conditions défavorables.
    Références associées : PMID:19166925
  • Grâce à son activité chaperonne, elle régule la phosphorylation et le transport axonal des protéines neurofilamentaires, ce qui l'implique dans la fonction neuronale et la neurodégénérescence.
    Références associées : PMID:23728742
  • Elle se localise dans le cytoplasme, le noyau, le cytosquelette et le fuseau mitotique, ce qui témoigne de son implication dynamique dans de nombreux processus cellulaires.
  • Elle est exprimée de manière ubiquitaire dans les tissus, avec des niveaux les plus élevés dans le cœur, les muscles striés et lisses, ainsi que dans le sérum et le liquide céphalorachidien.
  • C'est une phosphoprotéine soumise à des modifications post-traductionnelles, dont la phosphorylation sur le résidu Ser82, qui module son activité chaperonne et sa localisation cellulaire.
  • Elle est associée à la maladie de Charcot-Marie-Tooth et d'autres neuropathies, ce qui confirme sa pertinence dans la pathogenèse de ces maladies.

Conseils expérimentaux et astuces techniques

  • Pour le Western blot, validez le signal spécifique de la phosphorylation en traitant les échantillons avec une phosphatase ou en comparant avec un contrôle de blocage par peptide non phosphorylé.
  • En IHC-P, tenez compte des conditions de récupération d'antigène et vérifiez la spécificité de la coloration sur des tissus positifs connus comme le cœur ou le muscle.
  • Pour l'immunoprécipitation, optimisez la concentration d'anticorps et vérifiez la bande immunoprécipitée par spectrométrie de masse ou Western blot avec un anticorps dirigé contre HSP27 total.
  • Sachez que HSP27 peut former des oligomères, ce qui peut affecter le profil de migration ; le poids monomère prédit est d'environ 23 kDa, mais les formes phosphorylées ou modifiées peuvent présenter un décalage.
  • La réactivité croisée étant confirmée uniquement chez l'homme, si vous étendez l'utilisation à d'autres espèces, validez l'homologie de séquence autour du site de phosphorylation.

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