[Validé KO] Anticorps polyclonal de lapin anti-Hsp90β pour WB, IF/ICC, ELISA - P08238

Spécifications et paramètres principaux du produit

Contexte biologique : Fonction et localisation de Hsp90β

• HSP90β (HSP90AB1) est une chaperone moléculaire qui favorise la maturation, le maintien structurel et la régulation appropriée des protéines clientes impliquées dans le contrôle du cycle cellulaire et la transduction du signal. Elle subit un cycle fonctionnel dépendant de l'ATPase, interagissant avec divers co-chaperones pour moduler la reconnaissance des substrats et l'activité de chaperone. Références connexes : PMID:16478993 PMID:19696785 PMID:26991466 PMID:27295069

• Outre son activité de chaperone, HSP90β régule la transcription en modifiant les niveaux d'état d'équilibre des facteurs de transcription, en modulant les modificateurs épigénétiques comme les histones désacétylases, et en évinçant les histones des régions promotrices pour activer l'expression des gènes. Références connexes : PMID:25973397

• HSP90β antagonise l'inhibition médiée par STUB1 de la signalisation TGF-bêta en empêchant l'ubiquitination et la dégradation de SMAD3 dépendantes de STUB1. Références connexes : PMID:24613385

• Elle favorise la différenciation cellulaire en chaperonnant BIRC2, le protégeant de l'auto-ubiquitination et de la dégradation par le protéasome. Références connexes : PMID:18239673

• Sous choc thermique, HSP90β chaperonne à la fois JAK2 et PRKCE, conduisant à la phosphorylation et à l'activation de STAT1, et active à son tour sa propre transcription. Références connexes : PMID:20353823

• Impliquée dans la translocation de cargaisons sans séquence leader (par exemple, interleukine 1/IL-1) vers le compartiment intermédiaire entre le réticulum endoplasmique et l'appareil de Golgi (ERGIC) via le récepteur de cargaison TMED10. Références connexes : PMID:32272059

• Se localise principalement dans le cytoplasme mais peut également être trouvée dans les mélanosomes, le noyau, sécrétée, et associée aux membranes cellulaires et aux particules axonémales de dynéine. Soumise à des modifications post-traductionnelles, notamment l'acétylation, la phosphorylation, la méthylation, la S-nitrosylation et l'ubiquitination.

• (Infection microbienne) Se lie à NadA de N.meningitidis, stimulant les monocytes, et semble interférer avec l'invasion médiée par NadA des cellules humaines. Références connexes : PMID:21949862

Conseils expérimentaux et astuces techniques

• Pour le Western blot, la bande attendue se situe à environ 83 kDa. Utilisez une SDS-PAGE standard dans des conditions réductrices et envisagez d'optimiser le blocage et la dilution de l'anticorps pour votre type d'échantillon. Validez la spécificité à l'aide de lignées cellulaires avec knockout de Hsp90β si elles sont disponibles.
• Pour l'immunofluorescence (IF/ICC), testez divers protocoles de fixation (par exemple, PFA à 4 %) et de perméabilisation (par exemple, Triton X-100 à 0,1 %), car HSP90β peut être cytoplasmique, nucléaire ou associée à la membrane selon le contexte cellulaire.
• L'immunogène couvre les acides aminés 1-300 (région N-terminale) de Hsp90β humain ; notez que cette région comprend le domaine de liaison à l'ATP, qui est hautement conservé. Une réactivité croisée avec la souris, le rat et le singe est attendue sur la base des données du fournisseur, mais il est conseillé de vérifier pour votre application spécifique.
• Pour ELISA, envisagez d'optimiser l'antigène de revêtement et le système de détection ; l'anticorps étant polyclonal, la cohérence d'un lot à l'autre doit être surveillée.

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