mAb de lapin anti-HSPA14 pour WB, IHC-P, IF/ICC, ELISA - Q0VDF9

Spécifications et paramètres principaux du produit

Contexte biologique : Fonction et localisation de HSPA14

• HSPA14 est une chaperonne moléculaire cytosolique de 55 kDa (protéine HSPA14 de choc thermique de 70 kDa) qui fonctionne comme composant du complexe associé au ribosome (RAC).
• Il se lie aux chaînes polypeptidiques naissantes sortant du ribosome, assistant leur repliement et empêchant leur agrégation.
• Avec son co-chaperonne DNAJC2, qui stimule son activité ATPase, HSPA14 maintient les protéines nouvellement synthétisées dans un état apte au repliement.
• La protéine contient un domaine de liaison aux nucléotides qui hydrolyse l'ATP pour induire les changements conformationnels nécessaires à la liaison et au relargage du substrat.
• Localisé dans le cytoplasme et le cytosol, HSPA14 fait partie de la machinerie cellulaire de contrôle qualité des protéines.
• Les noms alternatifs incluent HSP70L1, HSP70-4 et HSP60, qui reflètent son appartenance à la famille des chaperonnes HSP70.

Conseils expérimentaux et astuces techniques

• Pour le Western blot, la bande prédite est d'environ 55 kDa ; nous recommandons d'utiliser un contrôle positif tel qu'un lysat de HeLa ou de HEK293.
• En IHC-P et IF/ICC, la validation a été réalisée sur coupes de tissus humains et lignées cellulaires ; notez que HSPA14 est cytosolique, donc le signal doit être diffus dans le cytoplasme.
• L'ELISA peut être utilisée pour la détection de HSPA14 recombinant ou endogène en solution.
• L'immunogène étant un peptide de la région N-terminale (aa 1‑100), l'anticorps reconnaît probablement la pleine longueur ainsi que les fragments N-terminaux ; confirmez par compétition peptidique ou extinction génique.
• La réactivité croisée avec la souris suggère une utilisation potentielle dans des modèles rongeurs ; validez sur le tissu ou la lignée cellulaire de souris concerné(e).

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