Anticorps polyclonal de lapin anti-HEXA pour WB, IF-P, IHC-P, ELISA - P06865

Spécifications et paramètres principaux du produit

Contexte biologique : Fonction et localisation de l'HEXA

• HEXA code la sous-unité alpha de la bêta-hexosaminidase, également connue sous le nom de sous-unité alpha de la bêta-N-acétylhexosaminidase. Elle forme les isoenzymes hexosaminidase A (hétérodimère αβ) et S (homodimère αα).
• L'enzyme hydrolyse l'extrémité non réductrice du N-acétyl-D-hexosamine et du N-acétyl-D-hexosamine sulfaté à partir de glycoconjugués, y compris les chaînes oligosaccharidiques, les glycolipides neutres et les mucopolysaccharides.
  Références associées :
  PMID:11707436
  PMID:16698036
  PMID:8123671
• Les isoenzymes S et A sont également actives sur les glycannes anioniques bis-sulfatés, le trisaccharide du chondroïtine-6-sulfate et le pentasaccharide du dermatane sulfate, tandis que l'isoenzyme B n'hydrolyse pas ces substrats.
  Références associées :
  PMID:11707436
• Seule l'isoenzyme A est responsable de la dégradation des gangliosides GM2 en présence de la protéine activatrice GM2A.
  Références associées :
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  PMID:8672428
  PMID:9694901
• La protéine est localisée dans le lysosome et joue un rôle crucial dans le métabolisme des glycoconjugués et des lipides.
• Les mutations dans HEXA conduisent à la maladie de Tay-Sachs, une gangliosidose neurodégénérative sévère caractérisée par l'accumulation de GM2.
• L'épissage alternatif génère de multiples variants de transcrits ; la protéine subit des modifications post-traductionnelles, notamment la glycosylation et la formation de ponts disulfures.

Conseils expérimentaux et astuces techniques

• L'immunogène englobe les acides aminés 270–529 de l'HEXA humain, couvrant une grande région C-terminale. Cette conception reconnaît probablement à la fois l'HEXA pleine longueur et d'éventuels isoformes alternatifs ; vérifiez la spécificité dans votre système d'échantillonnage.
• Pour le Western blot, une bande proche de 61 kDa est attendue. Utilisez des contrôles de charge appropriés et envisagez des conditions réductrices pour résoudre les complexes liés par des ponts disulfures. Des lysats de foie ou de cerveau humain peuvent servir de contrôles positifs.
• Pour l'IHC-P et l'IF-P, une fixation standard avec du PFA à 4 % et des méthodes de récupération d'antigène (par exemple, tampon citrate, pH 6,0) sont suggérées. La réactivité croisée avec les tissus de souris et de rat permet l'analyse de modèles précliniques.
• Pour l'ELISA, optimisez les conditions de revêtement en utilisant la protéine recombinante HEXA. Une paire appariée avec un anticorps de capture ciblant un épitope non chevauchant est recommandée pour le développement d'un ELISA sandwich.

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