Anticorps monoclonal de lapin anti-c-Maf pour WB et ELISA - O75444

Spécifications et paramètres principaux du produit

Contexte biologique : fonction et localisation de c-Maf

• c-Maf (facteur de transcription Maf) appartient à la famille Maf des facteurs de transcription à fermeture éclair à leucines basiques, codés par le gène MAF (également appelé proto-oncogène c-Maf).
• Il agit comme activateur ou répresseur transcriptionnel. Dans les cellules des fibres du cristallin, il recrute les coactivateurs CREBBP et EP300 au niveau des promoteurs des cristallines, favorisant ainsi l’expression de gènes spécifiques du cristallin.
• Dans les cellules immunitaires, c-Maf favorise la différenciation Th2 en activant l’expression d’IL4 et module l’apoptose des lymphocytes T par interaction avec MYB afin de réprimer BCL2.
• Il collabore avec PAX6 pour transactiver le promoteur du gène du glucagon et régule l’activité du promoteur de CD13 de manière spécifique au type cellulaire (activation dans les cellules endothéliales, répression au début de la myélopoïèse).
• Il est exclusivement localisé dans le noyau, ce qui concorde avec son rôle de facteur de transcription se liant à l’ADN.
• Selon les données de spécificité tissulaire, son expression a été rapportée dans les cellules endothéliales.
• Les mots-clés UniProt indiquent une implication dans des maladies telles que la cataracte, la surdité, le nanisme et la déficience intellectuelle, ainsi qu’un double rôle d’oncogène ou de suppresseur de tumeur.
• Les modifications post-traductionnelles comprennent la formation de liaisons isopeptidiques et l’ubiquitination (conjugaison à des Ubl), susceptibles d’affecter sa stabilité et son activité.

Conseils expérimentaux et recommandations techniques

• La séquence peptidique de l’immunogène (aa 274-373) se situe dans le domaine C-terminal de c-Maf humain ; l’homologie de séquence avec les orthologues de la souris et du rat explique probablement la réactivité croisée observée.
• Pour le Western blot, le poids moléculaire prédit est d’environ 38 kDa ; envisagez d’utiliser des extraits nucléaires afin d’enrichir la protéine cible et d’améliorer la sensibilité de détection.
• Pour l’ELISA, veillez à ce que l’enrobage avec l’antigène peptidique ou protéique corresponde à la région de l’immunogène afin d’obtenir une détection fiable ; la nature monoclonale garantit une spécificité constante.
• Validez la réactivité de l’anticorps avec des échantillons pertinents, car c-Maf peut être exprimé à de faibles niveaux dans certains types cellulaires ou tissus.
• Des variants d’épissage alternatif sont rapportés (UniProt) ; vérifiez donc que la bande détectée correspond à l’isoforme attendue dans votre système expérimental.

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