Anticorps polyclonal anti-VIPR1 pour WB, ELISA - P32241

Spécifications et paramètres essentiels du produit

Contexte biologique : fonction et localisation de VIPR1

• Le récepteur 1 du polypeptide intestinal vasoactif (VIPR1), également appelé récepteur VPAC1 ou récepteur de type II du PACAP, est un récepteur couplé aux protéines G activé par les neuropeptides peptide intestinal vasoactif (VIP) et polypeptide activateur de l'adénylate cyclase hypophysaire (PACAP). Il se lie au VIP et au PACAP27 avec une forte affinité et, dans une moindre mesure, au PACAP38, ce qui entraîne l'activation de la voie de signalisation dépendante de l'AMPc.
  Références associées :
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• Le gène VIPR1 génère plusieurs isoformes par épissage alternatif, contribuant ainsi à la diversité fonctionnelle.
• VIPR1 est principalement localisé sur la membrane cellulaire et appartient à la famille des récepteurs couplés aux protéines G (RCPG) de classe A, de type rhodopsine, caractérisés par sept hélices transmembranaires.
• Les principaux motifs structuraux comprennent des ponts disulfure et des sites de glycosylation N-liée, qui sont essentiels au repliement, au transport et à la liaison du ligand du récepteur.
• Expression tissulaire : fortement exprimé dans les poumons, les cellules épithéliales coliques HT-29 et les lymphoblastes B Raji ; expression modérée dans le cerveau, le cœur, les reins, le foie et le placenta ; non détecté dans les lymphocytes T CD4+ ou CD8+, mais présent dans certaines lignées de lymphocytes T (HARRIS, HuT 78, Jurkat, SUP-T1).
• VIPR1 intervient dans divers processus physiologiques, notamment la relaxation des muscles lisses, la modulation immunitaire et la régulation du rythme circadien, par le couplage aux protéines G et l'activation de l'adénylate cyclase.
• La structure du récepteur a été caractérisée (structure 3D) et il est soumis à des modifications post-traductionnelles telles que le clivage protéolytique (peptide signal) et la glycosylation.

Conseils expérimentaux et recommandations techniques

• L'immunogène (aa 31–150) correspond au domaine extracellulaire N-terminal de VIPR1 ; il convient de tenir compte du fait que l'anticorps peut reconnaître le récepteur dans sa conformation native ainsi que dans des conditions dénaturantes.
• Pour le Western Blot, valider l'anticorps dans des conditions réductrices et non réductrices en raison de la présence de ponts disulfure susceptibles d'influencer la mobilité électrophorétique. Le poids moléculaire prédit est d'environ 52 kDa (UniProt : 51,5 kDa), mais la glycosylation peut entraîner des décalages de bande.
• En ELISA, utiliser la protéine recombinante (aa 31–150) ou un standard peptidique pour confirmer la spécificité, et effectuer une titration de l'anticorps afin d'établir les concentrations de travail optimales.
• La réactivité croisée a été confirmée pour VIPR1 humain ; la réactivité avec d'autres espèces ou des récepteurs étroitement apparentés (par exemple, VIPR2) doit être évaluée si les modèles expérimentaux diffèrent.

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