Anticorps monoclonal lapin anti-TROP-2 pour WB, IF-P, IHC-P, mIHC, ELISA - P09758

Spécifications et paramètres principaux du produit

Contexte biologique : Fonction et localisation de la TROP-2

• La TROP-2, également connue sous le nom de transducteur 2 de signal calcique associé aux tumeurs, est codée par le gène TACSTD2. Elle est également désignée comme glycoprotéine de surface cellulaire Trop-2, composante membranaire marqueur de surface du chromosome 1 (M1S1) et protéine marqueur du carcinome pancréatique GA733-1.
• Elle a été initialement identifiée comme une glycoprotéine de surface cellulaire fortement exprimée dans les trophoblastes placentaires et les lignées cellulaires de carcinome pancréatique, puis caractérisée comme un antigène tumoral.
• La TROP-2 est une protéine transmembranaire qui pourrait fonctionner comme un récepteur de facteur de croissance, potentiellement en transduisant des signaux calciques et en régulant la prolifération cellulaire.
• La protéine contient un peptide signal, un domaine extracellulaire riche en liaisons disulfure et en sites de N-glycosylation, une seule hélice transmembranaire et une courte queue cytoplasmique.
• Localisation subcellulaire : Elle est principalement localisée sur la membrane plasmique.
• Les modifications post-traductionnelles clés incluent la glycosylation, qui contribue au poids moléculaire observé d'environ 36 kDa (poids moléculaire théorique d'environ 35,7 kDa).
• La TROP-2 est impliquée dans plusieurs pathologies, notamment l'amylose et certaines dystrophies cornéennes, comme l'indiquent ses associations de mots-clés.
• Du fait de son expression élevée et sélective dans de nombreux cancers épithéliaux, la TROP-2 est un antigène tumoral validé et une cible pour les diagnostics et traitements à base d'anticorps.

Conseils expérimentaux et astuces techniques

• L'immunogène utilisé est un fragment recombinant (acides aminés 27-274) couvrant l'ensemble du domaine extracellulaire de la TROP-2 humaine, ce qui suggère que l'anticorps reconnaît probablement la région extracellulaire ; tenez compte de son adéquation pour le marquage de surface sur cellules vivantes et tissus fixés au formol et inclus en paraffine (FFPE).
• Pour le Western blotting (WB), validez l'anticorps sur des lysats cellulaires totaux de tissu placentaire humain, de carcinome pancréatique ou de lignées cellulaires cancéreuses positives pour la TROP-2 ; attendez une bande à environ 36 kDa, avec de possibles décalages mineurs dus à la glycosylation.
• Pour l'immunohistochimie (IHC-P), une récupération d'antigène peut être nécessaire ; optimisez les protocoles à base de citrate ou d'EDTA pour démasquer l'épitope sur les coupes de FFPE.
• Pour l'immunohistochimie multiplex (mIHC), assurez-vous de la compatibilité avec votre système de détection et les autres panels d'anticorps ; confirmez la spécificité du marquage grâce à des contrôles appropriés.
• Pour l'ELISA et l'immunofluorescence (IF-P), dosez l'anticorps par titration et validez-le dans votre système d'échantillon pertinent ; la liaison non spécifique peut être réduite par un blocage approprié.

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