Anticorps polyclonal anti-TRIP12 pour WB, IHC-P, ELISA - Q14669

Spécifications et paramètres principaux du produit

Contexte biologique : Fonction et localisation de TRIP12

• La E3 ubiquitine-protéine ligase TRIP12 catalyse l'ubiquitination des substrats et joue un rôle central dans la voie de dégradation par fusion de l'ubiquitine (UFD), médiant l'ubiquitination N-terminale indépendamment de la disponibilité des résidus lysine. Références associées : PMID:19028681

• TRIP12 agit comme un suppresseur clé de la signalisation ubiquitine dépendante de RNF168 sur les sites de dommages à l'ADN, empêchant la propagation excessive des histones H2A et H2AX ubiquitinylés liés à 'Lys-63', préservant ainsi l'intégrité de la chromatine. Références associées : PMID:22884692 PMID:40419785

• Dans des conditions normales, TRIP12 médie l'ubiquitination et la dégradation du suppresseur de tumeur sans lysine p19ARF/ARF (isoforme de CDKN2A), contribuant à la régulation de p53/TP53 ; dans les cellules cancéreuses, la séparation compartimentale empêche cette dégradation. Références associées : PMID:20208519

• Les substrats supplémentaires incluent NAE1 et SMARCE1, dont l'ubiquitination par TRIP12 les cible pour la dégradation protéasomique. Références associées : PMID:18627766

• Des partenaires d'interaction comme MYC, TRADD et SMARCC1 peuvent perturber la liaison de TRIP12 aux protéines cibles, ajoutant un niveau supplémentaire de contrôle réglementaire sur la dégradation des substrats. Références associées : PMID:20829358

• TRIP12 ubiquitine également ASXL1 après liaison à l'ADN méthylé par la N6-méthyladénosine, conduisant à la dégradation d'ASXL1 et à l'inactivation ultérieure du complexe PR-DUB. Références associées : PMID:30982744

• TRIP12 est majoritairement localisée dans le nucléoplasme, où elle exerce ses fonctions nucléaires dans la réparation de l'ADN et le contrôle qualité des protéines.

• La protéine est soumise à des modifications post-traductionnelles incluant l'acétylation et la phosphorylation, et appartient à la famille des ubiquitine transférases E3 de type HECT ; des mutations de TRIP12 sont associées aux troubles du spectre autistique et à la déficience intellectuelle.

Conseils expérimentaux et astuces techniques

• L'immunogène correspond à la région N-terminale (aa 1-240) de la TRIP12 humaine, ce qui rend l'anticorps potentiellement adapté pour détecter à la fois la protéine pleine longueur et les isoformes N-terminales.
• Pour le Western blot, une bande majoritaire d'environ 220 kDa est attendue ; il est recommandé d'utiliser des gels à gradient et des temps de transfert prolongés en raison du poids moléculaire élevé.
• En immunohistochimie (coupes incluses en paraffine), les conditions de démasquage antigénique et la dilution de l'anticorps primaire doivent être optimisées de manière empirique ; des contrôles appropriés sont essentiels pour confirmer la coloration nucléaire.
• Pour les applications ELISA, une titration minutieuse des anticorps de capture et de détection peut améliorer les résultats.

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