Anticorps polyclonal de lapin anti-rhodopsine pour WB, IHC-P, ELISA - P08100

Spécifications et paramètres principaux du produit

Contexte biologique : fonction et localisation de la rhodopsine

• La rhodopsine (également connue sous le nom d’opsine-2) est une protéine photoréceptrice couplée aux protéines G, codée par le gène RHO chez l’humain, essentielle à la vision dans des conditions de faible luminosité.
• Elle fonctionne en activant la cascade de signalisation de la protéine G transducine (Gt) lors de l’absorption d’un photon par son chromophore 11-cis-rétinal lié de manière covalente, lequel s’isomérise en tout-trans-rétinal, induisant un changement conformationnel qui déclenche la phototransduction. Références connexes : PMID:6140680 PMID:7846071 PMID:8107847
• Ce récepteur est nécessaire à la viabilité des cellules photoréceptrices après la naissance et joue un rôle essentiel dans la formation des segments externes des bâtonnets. Références connexes : PMID:12566452 PMID:2215617
• La terminaison du signal s’effectue par phosphorylation du récepteur, ce qui favorise la liaison de l’arrestine (SAG) et le déplacement de la sous-unité alpha de la protéine G. Références connexes : PMID:26200343
• La rhodopsine est exclusivement localisée dans la membrane des segments externes des photorécepteurs, où elle constitue le principal composant protéique des disques des bâtonnets.
• La protéine subit plusieurs modifications post-traductionnelles, notamment l’acétylation, la palmitoylation, la phosphorylation et la glycosylation, et contient un pont disulfure essentiel ; elle lie le chromophore rétinal et un ion zinc.
• Elle est spécifiquement exprimée dans les cellules photoréceptrices en forme de bâtonnet, qui assurent la vision scotopique (en faible luminosité).
• Les mutations de RHO sont associées à des maladies rétiniennes telles que la rétinite pigmentaire et la cécité nocturne stationnaire congénitale.

Conseils expérimentaux et recommandations techniques

• L’immunogène est un peptide synthétique correspondant à la région C-terminale (acides aminés 200–348) de la rhodopsine humaine (NP_000530.1). Cette région est relativement conservée, ce qui peut contribuer à la réactivité croisée rapportée avec la souris et le rat.
• Pour le Western blot, le poids moléculaire prédit de la rhodopsine humaine non modifiée est d’environ 39 kDa ; toutefois, la glycosylation et d’autres modifications peuvent entraîner des décalages de bande. Inclure des contrôles positifs appropriés (par exemple, un lysat de tissu rétinien) et tenir compte de la nature membranaire de la cible.
• Pour l’immunohistochimie (paraffine), les conditions de récupération antigénique doivent être optimisées pour les coupes de rétine ; le signal devrait être détecté dans les segments externes des photorécepteurs. Un blocage de la peroxydase endogène et une fixation appropriée des tissus sont recommandés.
• Les applications ELISA peuvent nécessiter des essais de compétition avec le peptide afin de confirmer la spécificité ; envisager un revêtement avec le peptide immunogène ou une protéine recombinante.
• Comme pour tout anticorps polyclonal, une variabilité entre les lots est possible ; valider les nouveaux lots dans le système d’échantillons concerné avant toute utilisation à grande échelle.

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