Anticorps monoclonal anti-protéine prion pour WB, ELISA - P04156

Spécifications et paramètres principaux du produit

Contexte biologique : Fonction et localisation de la protéine prion

• La protéine prion majeure (PrP), également appelée PrPc, CD230 et protéine prion (PrP27-30, PrP33-35C), est codée par le gène PRNP chez l'homme. Elle existe sous plusieurs isoformes du fait d'une initiation alternative de la traduction.
• La PrP est ancrée sur le feuillet externe de la membrane cellulaire via une ancre glycosylphosphatidylinositol (GPI) et est également localisée dans l'appareil de Golgi.
• La fonction physiologique de la PrP n'est pas entièrement élucidée, mais elle pourrait contribuer au développement neuronal et à la plasticité synaptique, et est nécessaire au maintien de la gaine de myéline neuronale.
• La PrP pourrait favoriser l'homéostasie myélinique en agissant comme agoniste du récepteur ADGRG6, et pourrait également jouer un rôle dans l'assimilation et l'homéostasie du fer.
• Les oligomères solubles de PrP peuvent être toxiques pour les cellules de neuroblastome et induire l'apoptose in vitro, ce qui suggère un rôle dans la neurodégénérescence dans des conditions pathologiques.
• La PrP subit des modifications post-traductionnelles clés, notamment la glycosylation N-liée, la formation de ponts disulfures et la liaison au cuivre/zinc, qui sont importantes pour sa structure et sa fonction.
• La protéine est associée à plusieurs maladies neurodégénératives appelées maladies à prions ou encéphalopathies spongiformes transmissibles (par exemple la maladie de Creutzfeldt-Jakob, le syndrome de Gerstmann-Sträussler-Scheinker, l'insomnie familiale fatale et le kuru).

Conseils expérimentaux et astuces techniques

• L'immunogène utilisé est un peptide synthétique correspondant à la région C-terminale (acides aminés 154-253) de la PrP humaine, qui comprend une partie du cœur résistant à la protéinase K (PrP27-30). Cette région est conservée entre les espèces, ce qui explique la réactivité croisée observée avec la souris et le rat.
• En analyse Western blot (WB), l'anticorps est censé détecter une bande d'environ 28 kDa pour le monomère non glycosylé ; cependant, du fait de la glycosylation, des bandes supplémentaires à des poids moléculaires plus élevés (par exemple 35-40 kDa) peuvent être observées. Pour une interprétation précise, envisagez une déglycosylation ou comparez avec des profils de glycosylation connus.
• Pour les applications ELISA, assurez-vous de conditions de revêtement et de blocage appropriées, et validez les performances de l'anticorps avec des contrôles positifs et négatifs adaptés dans votre matrice d'échantillon spécifique.
• Compte tenu de la capacité de l'anticorps à reconnaître le domaine C-terminal conservé, il peut détecter à la fois la PrP cellulaire normale (PrPc) et les isoformes de la tremblante associées à la maladie (PrPSc). Pour différencier ces formes, un traitement à la protéinase K avant le WB ou l'utilisation d'anticorps conformationnels spécifiques peut être nécessaire.

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