Polyclonal Antibodies
Anticorps Polyclonal de Lapin anti-Protéine Prion (CD230/PrPc) pour WB, ELISA - P04156
Numéro d'article : CM0028380
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- Application
- WB, ELISA
- Cross Reactivity
- Humain, Souris
- Protein Weight
- 28kDa
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Spécifications et Paramètres Principaux du Produit
| Paramètre | Spécification |
|---|---|
| Nom du Produit | Protéine Prion Lapin pAb |
| Remarques/Alias | CJD; GSS; PrP; ASCR; KURU; PRIP; PrPc; CD230; AltPrP; p27-30; PrP27-30; PrP33-35C; Protéine Prion |
| Espèce | Humain |
| GeneID | 5621 |
| Immunogène | Protéine de fusion recombinante contenant une séquence correspondant aux acides aminés 23-230 de la protéine prion humaine (NP_001073592.1) |
| Source | Lapin |
| Catégorie | Anticorps Polyclonaux |
| Application | WB, ELISA |
| Réactivité Croisée | Humain, Souris |
| SWISS | P04156 |
| Poids Protéique | 28kDa |
| Expédition | Sac de glace |
Contexte Biologique : Fonction et Localisation de la Protéine Prion
- La protéine prion majeure (PrP), codée par le gène PRNP, est une glycoprotéine ancrée à la membrane et le précurseur de l'agent prion infectieux ; les noms alternatifs incluent CD230, PrPc, PrP27‑30 et PrP33‑35C.
- Sa fonction physiologique principale reste insaisissable, mais elle a été impliquée dans le développement neuronal, la plasticité synaptique et le maintien de la gaine de myéline.
- PrP peut favoriser l'homéostasie de la myéline en agissant comme un agoniste pour le récepteur couplé aux protéines G d'adhésion ADGRG6.
- Il a été proposé qu'elle participe à l'absorption cellulaire du fer et à l'homéostasie, et que les oligomères solubles de PrP sont cytotoxiques pour les cellules de neuroblastome in vitro, induisant l'apoptose (Par similarité).
- PrP se lie à GPC1 via ses chaînes d'héparane sulfate, dirigeant le complexe vers les radeaux lipidiques, et fournit des ions Cu²⁺ ou Zn²⁺ nécessaires à la dégradation des chaînes latérales d'héparane sulfate médiée par l'activité désaminase de GPC1 dépendante de l'ascorbate.
- La protéine se localise à la membrane cellulaire et à l'appareil de Golgi via une ancre glycosylphosphatidylinositol (GPI) C‑terminale ; elle contient une région à répétition octamérique qui lie le cuivre et le zinc.
- Les mutations du gène PRNP causent des troubles neurodégénératifs familiaux, notamment la maladie de Creutzfeldt‑Jakob (CJD), le syndrome de Gerstmann‑Sträussler‑Scheinker (GSS) et l'insomnie familiale fatale (FFI), soulignant son importance physiopathologique.
Guidance Expérimentale et Conseils Techniques
- L'immunogène couvre les acides aminés 23–230, englobant la séquence PrP mature qui inclut la région à répétition octamérique et le domaine globulaire ; cette conception devrait permettre de détecter à la fois les isoformes de pleine longueur et tronquées.
- Pour le Western blot, le poids moléculaire prédit est de 28 kDa, mais une glycosylation extensive entraîne souvent des bandes dans la plage de 33–40 kDa ; envisagez d'utiliser des enzymes de déglycosylation si une confirmation précise du poids moléculaire est requise.
- La réactivité croisée avec la PrP de souris est confirmée ; par conséquent, l'anticorps peut convenir aux études sur des modèles murins, mais une validation dans le système d'échantillon pertinent est recommandée.
- Dans les ELISA, la protéine PrP recombinante peut servir de témoin positif ; assurez-vous que les conditions de revêtement optimales et les dilutions d'anticorps sont déterminées empiriquement.
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Fiche Technique du Produit
Anticorps Polyclonal de Lapin anti-Protéine Prion (CD230/PrPc) pour WB, ELISA - P04156
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