Anticorps polyclonal de lapin anti-Phospho-PI3K p85α/p55γ/p85β (Y467/Y199/Y464) pour WB, ELISA - P27986 / O00459 / Q92569

Spécifications et paramètres principaux du produit

Contexte biologique : Fonction et localisation de la sous-unité régulatrice p85α (PIK3R1) de la PI3K

• Encodée par le gène PIK3R1, la sous-unité régulatrice alpha de la phosphatidylinositol 3-kinase (p85α) est une protéine adaptatrice clé qui contient des domaines SH2 et SH3, médiant le recrutement de la sous-unité catalytique p110 vers les récepteurs tyrosine kinases activés à la membrane plasmique.
• Par l'intermédiaire de ses domaines SH2, p85α se lie aux résidus tyrosine phosphorylés des récepteurs de facteurs de croissance activés (par ex. FGFR, PDGFR, KIT) et des substrats du récepteur de l'insuline, couplant ainsi p110 à la signalisation PI3K/AKT en aval. Références associées : PMID:7518429 PMID:17626883 PMID:19805105
• p85α est essentielle pour la captation du glucose stimulée par l'insuline et la synthèse de glycogène dans les tissus sensibles à l'insuline, reliant l'activité de la PI3K à l'homéostasie métabolique.
• La protéine module la réponse cellulaire au stress du réticulum endoplasmique en favorisant la translocation nucléaire de XBP1, contribuant ainsi à l'amélioration de la tolérance au glucose dans des conditions de surcharge métabolique. Références associées : PMID:20348923
• L'épissage alternatif génère plusieurs isoformes de p85α (par ex. p55α, p50α) : l'isoforme 2 est exprimée majoritairement dans le muscle squelettique et le cerveau, et à des niveaux plus faibles dans le rein et le muscle cardiaque.
• Au niveau subcellulaire, p85α se localise dans le cytoplasme, où elle existe sous forme de monomère ou de dimère, et se translocate rapidement vers les complexes de signalisation liés à la membrane lors de la stimulation par un facteur de croissance.
• Les modifications post-traductionnelles comprennent la phosphorylation sur plusieurs résidus tyrosine (par ex. Y467), l'acétylation et l'ubiquitination, qui régulent la stabilité de la protéine, ses partenaires d'interaction et la terminaison du signal.
• La protéine est également impliquée dans les interactions hôte-virus et est classée sous des mots-clés tels que domaine SH2, domaine SH3, phosphoprotéine et réponse au stress, reflétant ses rôles polyvalents dans la régulation cellulaire.

Conseils expérimentaux et astuces techniques

• L'immunogène est un phosphopeptide synthétique correspondant aux résidus autour de Y467 de la p85α humaine ; l'anticorps présente une réaction croisée avec les sites de phosphorylation équivalents de p55γ (Y199) et p85β (Y464). Il est recommandé de vérifier la spécificité par des tests de compétition peptidique ou par traitement à la phosphatase.
• Pour le Western blot, utilisez des lysats cellulaires entiers préparés avec des inhibiteurs de phosphatase pour préserver les phospho-épitopes. Bandes attendues : p85α/p85β autour de 81‑84 kDa et p55γ autour de 42‑54 kDa. Incluez des contrôles de charge et des marqueurs de poids moléculaire appropriés.
• L'anticorps a été validé pour l'ELISA ; pour les analyses quantitatives, envisagez de l'associer à un anticorps anti-PI3K total pour normaliser les niveaux de phosphorylation.
• Pour confirmer la réactivité avec les protéines endogènes, testez-le sur des lignées cellulaires humaines, murines ou rattes bien caractérisées (par ex. échantillons stimulés à l'insuline ou traités par facteur de croissance) et consultez la littérature pour connaître la dynamique de phosphorylation attendue.

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