Anticorps Monoclonal Anti-PERK pour WB, IF/ICC, IHC-P, ELISA - Q9NZJ5

Spécifications et Paramètres Principaux du Produit

Contexte Biologique : Fonction et Localisation de PERK (EIF2AK3)

• EIF2AK3/PERK est une kinase capteur de stress métabolique qui, lors d'un stress du RE, s'autophosphoryle et phosphorylate eIF2-alpha (EIF2S1) sur Ser51, atténuant la synthèse protéique globale tout en induisant l'expression des gènes de la réponse intégrée au stress (ISR) médiée par ATF4. Références connexes :
  PMID:10026192
  PMID:10677345
  PMID:11907036
  PMID:27917829
• L'axe PERK-ATF4 régule à la hausse COX7A2L/SCAF1 pour augmenter la formation des super-complexes respiratoires mitochondriaux et la phosphorylation oxydative. Références connexes :
  PMID:31023583
• Aux sites de contact mitochondries-RE, ATAD3A inhibe directement PERK, protégeant ainsi les mitochondries du stress médié par l'UPR. Références connexes :
  PMID:39116259
• PERK phosphoryle également NRF2, déclenchant sa dissociation de KEAP1, son accumulation nucléaire et l'activation des gènes antioxydants et cytoprotecteurs.
• PERK se localise à la membrane du réticulum endoplasmique, avec une topologie transmembranaire à passage unique et un domaine de détection du stress luminal.
• Exprimé de manière ubiquitaire, PERK est particulièrement abondant dans les tissus sécrétoires tels que le pancréas, ce qui est cohérent avec son rôle dans la protéostasie du RE.
• Structurellement, PERK est une glycoprotéine, subit une ADP-ribosylation et contient un domaine kinase sérine/thréonine avec une activité kinase tyrosine supplémentaire.
• Les mutations perte-de-fonction d'EIF2AK3 causent le syndrome de Wolcott-Rallison, caractérisé par un diabète néonatal et une dysplasie squelettique.

Guidance Expérimentale et Conseils Techniques

• L'immunogène couvre le domaine kinase C-terminal de PERK humain (résidus 867–1116). Cet anticorps est censé détecter les niveaux totaux de PERK indépendamment de son état de phosphorylation.
• Pour le Western blot, les lysats protéiques doivent être préparés dans des conditions réductrices ; une bande proche de 125 kDa est attendue. Une faible expression basale de PERK peut nécessiter une induction du stress du RE par des agents tels que la tunicamycine ou la thapsigargine.
• En immunofluorescence et immunohistochimie, envisagez un marquage conjoint avec un marqueur du RE (ex : Calnexine) pour confirmer la localisation.
• Pour ELISA, envisagez d'utiliser la protéine PERK recombinante ou des lysats cellulaires de cellules stressées comme système de capture/détection.

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