Anticorps polyclonal anti-MMP9 pour WB, ELISA - P41245

Spécifications et paramètres principaux du produit

Contexte biologique : fonction et localisation de la MMP9

• La métalloprotéinase matricielle-9 (MMP9), également appelée gélatinase B ou collagénase de type IV de 92 kDa, est une endopeptidase sécrétée dépendante du zinc appartenant à la famille des métalloprotéinases matricielles. Elle est synthétisée sous forme de zymogène (pro-MMP9), qui nécessite une activation protéolytique pour devenir pleinement active.
• La MMP9 joue un rôle essentiel dans la dégradation de la matrice extracellulaire (MEC), notamment dans le clivage des collagènes de types IV et V en grands fragments C-terminaux représentant les trois quarts de la molécule et en fragments N-terminaux plus courts représentant le quart restant, ainsi que de la fibronectine, mais elle ne dégrade ni la laminine ni le peptide Pz.
• Elle participe à la migration des leucocytes à travers les membranes basales en facilitant la protéolyse de la MEC, contribuant ainsi aux réponses inflammatoires et au trafic des cellules immunitaires.
• La MMP9 participe au remodelage osseux en intervenant dans la résorption osseuse ostéoclastique, un processus essentiel au développement osseux normal et à la perte osseuse pathologique. Références associées : PMID:8132709
• Elle clive NINJ1 (protéine 1 induite par une lésion nerveuse) pour générer la ninjurine-1 sécrétée, qui pourrait jouer un rôle dans l’adhésion cellulaire et l’inflammation. Références associées : PMID:23142597, PMID:32883094
• La MMP9 se situe dans l’espace extracellulaire, principalement associée à la matrice extracellulaire, où elle interagit avec d’autres composants de la MEC et avec des inhibiteurs tels que les TIMP (inhibiteurs tissulaires des métalloprotéinases).
• L’enzyme contient des domaines structuraux caractéristiques, notamment un peptide signal, un prodomaine qui maintient l’état latent, un domaine catalytique doté d’un motif de liaison au zinc et un domaine de type hémopexine impliqué dans la reconnaissance des substrats et la localisation de l’enzyme ; elle nécessite également du calcium pour assurer sa stabilité structurale.

Conseils expérimentaux et recommandations techniques

• L’immunogène correspond aux acides aminés 108 à 730 de la MMP9 de souris, une région couvrant les domaines catalytique et hémopexine, ce qui suggère que l’anticorps peut reconnaître à la fois les formes pro et actives. En WB, une bande d’environ 80 kDa (forme pro) et éventuellement des bandes de poids moléculaire inférieur correspondant aux espèces actives clivées peuvent être observées. Validez les résultats dans le système d’échantillons approprié.
• Cet anticorps polyclonal de lapin convient au Western blot (WB) et à l’ELISA. Pour la WB, envisagez d’utiliser des conditions réductrices et incluez des contrôles appropriés. Pour l’ELISA, l’anticorps peut être utilisé comme réactif de capture ou de détection ; optimisez les concentrations d’enrobage et de détection pour votre essai spécifique.
• La réactivité croisée a été validée pour la MMP9 de souris. Lors de l’utilisation de tissus ou de cellules provenant d’autres espèces, vérifiez l’homologie des séquences et réalisez une expérience pilote.
• Conservez l’anticorps conformément aux recommandations (l’expédition en sac de glace indique un stockage au froid) et évitez les cycles répétés de congélation-décongélation afin de préserver son activité.

CamelBio : votre partenaire unique d’approvisionnement

CamelBio est votre partenaire complet pour l’approvisionnement en matières premières destinées au diagnostic in vitro (IVD), proposant une vaste gamme d’anticorps monoclonaux et polyclonaux validés, notamment des réactifs spécifiques de la MMP9 pour le développement de tests diagnostiques. Notre portefeuille accompagne les fabricants et les laboratoires grâce à des réactifs auxiliaires en vrac et à l’approvisionnement en cibles rares, garantissant une transition fluide du concept à l’application clinique. Découvrez notre anticorps anti-MMP9 pour faire progresser vos recherches en oncologie, en inflammation et dans le remodelage tissulaire.