Anticorps monoclonal de lapin anti-MMP2 pour WB et ELISA - P08253

Spécifications et paramètres essentiels du produit

Contexte biologique : fonction et localisation de la MMP2

• La MMP2, également connue sous les noms de collagénase de type IV de 72 kDa, gélatinase A et CLG4A, est une métalloprotéinase matricielle exprimée de manière ubiquitaire, qui joue un rôle essentiel dans la dégradation de la matrice extracellulaire et le remodelage tissulaire.
• Ses fonctions principales comprennent le remodelage du système vasculaire, la promotion de l’angiogenèse, la facilitation de la réparation tissulaire, l’invasion et la métastase tumorales, l’inflammation ainsi que la rupture des plaques d’athérome. Elle agit également sur des substrats non matriciels tels que la big-endothéline-1 et le CGRP de type β, favorisant la vasoconstriction, et clive KISS au niveau d’une liaison Gly-Leu.
• Le domaine PEX C-terminal exerce des activités antiangiogéniques et antitumorales en inhibant la migration cellulaire et l’adhésion au FGF2 et à la vitronectine, et agit comme ligand de l’intégrine αvβ3 sur les vaisseaux sanguins.
• La MMP2 intervient dans la protéolyse de CHUK/IKKA, déclenchant une réponse immunitaire innée primaire par l’intermédiaire de la signalisation de stress mitochondrial-nucléaire et de l’activation des voies transcriptionnelles NF-κB, NFAT et IRF.
• La localisation subcellulaire comprend une sécrétion dans l’espace extracellulaire/la matrice, ainsi qu’une présence dans la membrane, le noyau, le cytoplasme et les mitochondries.
• La MMP2 est produite par les fibroblastes cutanés normaux, et son fragment PEX est exprimé dans diverses tumeurs, notamment les gliomes et les cancers du sein et de la prostate.
• Les principales caractéristiques structurales comprennent un peptide signal, un propeptide (forme zymogène), un domaine catalytique avec site de liaison au zinc, un domaine de type II de la fibronectine et un domaine C-terminal de type hémopexine ; elle subit un clivage autocatalytique et de multiples modifications par phosphorylation.

Conseils expérimentaux et recommandations techniques

• L’immunogène couvre le domaine C-terminal de type hémopexine (aa 451–660), qui est unique à la MMP2 parmi les membres de la famille des MMP ; cette région devrait conférer une spécificité de cible lors des applications de western blot et d’ELISA.
• Pour le western blot de la MMP2, il convient d’inclure des contrôles positifs appropriés (par exemple, des lysats de tissus ou de cellules humaines, murines ou de rat connus pour exprimer la MMP2, tels que des fibroblastes ou des lignées tumorales) et d’utiliser des conditions réductrices afin de détecter la pro-forme d’environ 74 kDa et la forme active d’environ 64 kDa.
• En ELISA, associez cet anticorps à un anticorps de détection approprié (par exemple, un autre clone reconnaissant un épitope distinct) pour les formats sandwich ; une prévalidation de la paire d’anticorps dans la matrice d’échantillon concernée est recommandée.
• La MMP2 étant sécrétée, envisagez de préparer un milieu conditionné ou des surnageants de culture après privation de sérum afin d’enrichir la protéine, notamment lors de la recherche de niveaux endogènes dans des échantillons faiblement abondants.

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