Anticorps polyclonal anti-MGEA5 pour WB, IHC-P, ELISA - O60502

Spécifications et paramètres principaux du produit

Contexte biologique : Fonction et localisation de MGEA5/OGA

• MGEA5 code pour la protéine O-GlcNAcase (OGA), également appelée bêta-N-acétylglucosaminidase, NCOAT et antigène 5 exprimé dans les méningiomes. L'épissage alternatif génère de multiples isoformes avec des activités catalytiques potentiellement distinctes.
• L'OGA est une glycoside hydrolase qui élimine spécifiquement la N-acétylglucosamine O-liée (O-GlcNAc) des résidus sérine/thréonine des protéines cibles, une modification post-traductionnelle clé régulant la signalisation, la transcription et les réponses au stress. Références associées : PMID:11148210 PMID:11788610 PMID:20673219
• Elle déglycosyle un large éventail de substrats, notamment CRYAB, ELK1, GSDMD, LMNB1 et TAB1, modulant ainsi des processus comme l'inflammation, l'apoptose et l'organisation de la chromatine. Références associées : PMID:28939839 PMID:37962578
• L'OGA ne possède pas d'activité histone acétyltransférase et ne se lie pas à l'acétyl-CoA, la distinguant des enzymes bifonctionnelles et confirmant son rôle unique en tant qu'O-GlcNAcase. Références associées : PMID:24088714
• In vitro, l'OGA peut hydrolyser des substrats synthétiques comme le p-nitrophényl-β-GlcNAc, mais elle ne clive pas les substrats à base de GalNAc, démontrant une spécificité stricte. Références associées : PMID:20673219
• La protéine se localise à la fois dans le noyau et le cytoplasme, lui permettant de cibler des facteurs nucléaires (par ex. histones, facteurs de transcription) et des molécules de signalisation cytoplasmiques, influençant ainsi l'expression génique et le métabolisme cellulaire.
• L'OGA est une phosphoprotéine ; la phosphorylation peut réguler son activité enzymatique, sa distribution subcellulaire ou ses interactions protéine-protéine, bien que les conséquences fonctionnelles soient encore à l'étude.
• Exprimée de manière ubiquitaire, l'OGA présente les niveaux d'ARNm les plus élevés dans le cerveau, le placenta et le pancréas, des tissus à forte demande métabolique et proliférative, ce qui est cohérent avec son rôle dans le cycle dynamique de l'O-GlcNAc.

Guide expérimental et conseils techniques

• L'immunogène couvre les acides aminés 380-580, une région centrale conservée parmi les isoformes ; ainsi, l'anticorps peut détecter plusieurs variants d'épissage. Vérifiez que la ou les bandes détectées correspondent au poids moléculaire attendu (~103 kDa) dans votre type d'échantillon.
• Pour le Western blot (WB), envisagez d'utiliser des extraits de cellules entières ou de tissus d'origine humaine, murine ou rat, car la réactivité croisée a été confirmée. L'OGA est largement exprimée, mais un enrichissement peut être observé dans le cerveau ou le placenta.
• En immunohistochimie (IHC-P), une coloration à la fois nucléaire et cytoplasmique est attendue ; incluez des contrôles négatifs appropriés (par ex. contrôle isotypique ou blocage par peptide) pour confirmer la spécificité du signal.
• Lors de la réalisation d'un ELISA, optimisez l'antigène de revêtement et les dilutions d'anticorps en utilisant des échantillons positifs connus ; la réactivité de l'anticorps avec la protéine recombinante suggère son adéquation pour des configurations ELISA en sandwich ou directes.
• Étant donné que les niveaux d'O-GlcNAc fluctuent avec le stress cellulaire, envisagez de traiter les cellules avec des inhibiteurs de l'O-GlcNAcase (par ex. Thiamet G) pour stabiliser la modification avant la lyse, ce qui peut affecter la reconnaissance de certains épitopes par l'anticorps.
• Validez toujours l'anticorps dans votre contexte expérimental spécifique, car les performances peuvent varier selon les méthodes de fixation, la récupération antigénique et les systèmes de détection.

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