Anticorps monoclonal de lapin contre la métalloprotéinase matricielle 11 (MMP11/Stromélysine-3) pour WB et ELISA - P24347

Spécifications et paramètres principaux du produit

Contexte biologique : Fonction et localisation de la MMP11

• La MMP11, également appelée Stromélysine-3 ou Métalloprotéinase matricielle 11 (MMP-11), appartient à la famille des métalloprotéinases matricielles, des endopeptidases dépendantes du zinc impliquées dans le remodelage de la matrice extracellulaire.
• Principalement impliquée dans la progression des tumeurs malignes épithéliales, comme les carcinomes mammaires, en facilitant l'invasion tumorale et les métastases.
• Encodée par le gène MMP11 (GeneID : 4320) chez l'homme, elle est exprimée sous forme de zymogène sécrété qui nécessite un clivage protéolytique pour être activé.
• Elle se localise dans l'espace extracellulaire et la matrice extracellulaire après sa sécrétion, où elle interagit avec ses substrats pour moduler le microenvironnement tumoral.
• Elle est spécifiquement exprimée dans les cellules stromales entourant les carcinomes mammaires, et non dans les cellules tumorales elles-mêmes, ce qui indique un rôle paracrine dans le cancer.
• Elle contient des domaines structuraux caractéristiques : un peptide signal, un pro-domaine, un domaine catalytique avec un site de liaison au zinc, et un domaine de répétition de type hémopexine ; elle requiert des ions calcium et zinc pour sa stabilité et son activité.
• Les modifications post-traductionnelles incluent la formation de ponts disulfure et le clivage d'une paire de résidus basiques pour générer l'enzyme active.

Conseils expérimentaux et astuces techniques

• L'immunogène a été conçu à partir d'un peptide synthétique correspondant à la région C-terminale (acides aminés 389-488) de la MMP11 humaine, située en dehors du domaine catalytique ; cela peut améliorer la détection des formes précurseur et mature de la protéine.
• Pour le Western blot, une bande d'environ 55 kDa est attendue dans des conditions réductrices ; pensez à optimiser le pourcentage de gel et les conditions de transfert pour ce poids moléculaire.
• Cet anticorps présente une réactivité croisée avec la MMP11 de souris et de rat, ce qui le rend adapté aux études sur des modèles rongeurs ; cependant, il est recommandé de valider la réactivité dans votre système expérimental spécifique.
• L'application ELISA peut être explorée avec de la MMP11 recombinante ou des surnageants de culture cellulaire, mais les concentrations optimales d'anticorps de revêtement et de détection doivent être déterminées empiriquement.
• La MMP11 étant une protéine sécrétée, les surnageants ou les extraits de matrice extracellulaire peuvent permettre une détection plus efficace que les lysats cellulaires totaux.

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