Anticorps polyclonal anti-Hsp90β pour WB, IHC-P, IF/ICC, ELISA - P08238

Spécifications et paramètres principaux du produit

Contexte biologique : Fonction et localisation de Hsp90β

• HSP90-bêta (Hsp90β, HSP84, HSPC2, HSPCB) est un membre de la famille des protéines de choc thermique 90, un chaperon moléculaire abondant jouant un rôle clé dans le repliement, la stabilité des protéines et la transduction du signal.
• Le cycle chaperon est entraîné par la liaison et l'hydrolyse de l'ATP, induisant des changements conformationnels dans les protéines clientes. HSP90 interagit avec des co-chaperons qui modulent la reconnaissance des substrats et la progression du cycle (PubMed:16478993, PubMed:19696785, PubMed:26991466, PubMed:27295069).
  Références associées :
  PMID:16478993, PMID:19696785, PMID:26991466, PMID:27295069
• HSP90 contribue à la régulation transcriptionnelle en modifiant les niveaux d'équilibre des facteurs de transcription, en modulant les modulateurs épigénétiques et en facilitant l'éviction des histones des promoteurs de gènes (PubMed:25973397).
  Références associées :
  PMID:25973397
• Elle antagonise l'inhibition de la signalisation TGF-bêta médiée par STUB1 en bloquant l'ubiquitination et la dégradation de SMAD3 (PubMed:24613385).
  Références associées :
  PMID:24613385
• En chaperonnant BIRC2, HSP90 favorise la différenciation cellulaire et protège BIRC2 de la dégradation protéasomale (PubMed:18239673).
  Références associées :
  PMID:18239673
• En cas de choc thermique, HSP90 facilite la phosphorylation de STAT1 en chaperonnant JAK2 et PRKCE, et active à son tour sa propre transcription dans une boucle de rétroaction positive (PubMed:20353823).
  Références associées :
  PMID:20353823
• HSP90 médie la translocation ERGIC des cargaisons sécrétrices sans peptide signal, comme l'interleukine-1 (IL-1), via une interaction avec le récepteur de cargaison TMED10 (PubMed:32272059).
  Références associées :
  PMID:32272059
• Lors d'une infection par N. meningitidis, HSP90 se lie à l'adhésine NadA, stimulant les monocytes et interférant avec l'invasion bactérienne (PubMed:21949862).
  Références associées :
  PMID:21949862
• La localisation subcellulaire comprend le cytoplasme, le noyau, le mélanosome, la membrane cellulaire et les fractions sécrétées ; elle est sujette à des modifications post-traductionnelles telles que l'acétylation, la phosphorylation, la méthylation et l'ubiquitination.

Guide expérimental et conseils techniques

• L'immunogène correspond à la région N‑terminale (aa 1–300) de la protéine Hsp90β humaine ; l'anticorps peut être particulièrement adapté pour détecter la Hsp90β endogène de pleine longueur et les fragments N‑terminaux.
• Pour le Western blot, une bande proche de 83 kDa est attendue ; les conditions de réduction/dénaturation doivent être optimisées empiriquement.
• En immunohistochimie et en immunocytochimie, vérifiez la spécificité du signal en incluant des contrôles isotypiques et, si possible, une pré-absorption de l'antigène.
• Lors de l'utilisation en ELISA, envisagez de l'associer à un anticorps de détection reconnaissant un épitope distinct pour éviter la compétition.
• Une réactivité croisée avec la Hsp90β de souris et de rat a été rapportée ; cependant, validez les performances dans le tissu cible ou la lignée cellulaire d'intérêt.

CamelBio : Votre pont d'approvisionnement unique

CamelBio sert de partenaire d'approvisionnement complet pour les matières premières IVD, rationalisant l'accès à des paires d'anticorps validées, à des anticorps polyclonaux optimisés comme cet anti‑Hsp90β, et à des réactifs auxiliaires en vrac. Que votre projet se concentre sur la signalisation du stress cellulaire, la biologie du cancer ou les voies médiées par les chaperons, CamelBio peut fournir des composants de haute qualité pour soutenir vos applications de diagnostic ou de recherche. Du concept à la clinique, nous aidons à combler les lacunes d'approvisionnement pour les matières premières courantes et ciblant des marqueurs rares.