Anticorps monoclonal de lapin Anti-Hsc70/HSPA8 pour WB, ELISA - P11142

Spécifications et paramètres principaux du produit

Contexte biologique : Fonction et localisation de Hsc70/HSPA8

• HSPA8 (heat shock protein family A member 8), également appelé Hsc70, HSP73 ou LAP-1, est un chaperon moléculaire de 71 kDa exprimé de manière ubiquitaire. Il appartient à la famille HSP70 et est la forme constitutive apparentée aux protéines HSP70 inductibles par le stress.
• En tant que chaperon central du contrôle qualité des protéines, HSPA8 facilite le repliement des protéines, le repliement des protéines mal pliées et le ciblage des substrats pour la dégradation via des cycles de liaison à l'ATP, d'hydrolyse et de libération de l'ADP. Ces cycles sont étroitement régulés par les co-chaperons (PubMed:12526792, PubMed:21148293, PubMed:21150129). Références associées : PMID:12526792, PMID:21148293, PMID:21150129
• Les réseaux de co-chaperons modulent précisément la fonction de HSPA8 : les protéines à domaine J (HSP40) stimulent l'activité ATPase, les facteurs d'échange de nucléotides (BAG1/2/3) favorisent la libération de l'ADP, et les co-chaperons à domaine TPR (HOPX, STUB1) orientent le devenir du client client vers le repliement ou la dégradation (PubMed:24121476, PubMed:24318877, PubMed:26865365). Références associées : PMID:24121476, PMID:24318877, PMID:26865365
• HSPA8 médie l'autophagie dépendante des chaperones (CMA) en reconnaissant spécifiquement les protéines cytosolique portant un motif KFERQ et en les délivrant à la protéine lysosomiale LAMP2 pour dégradation (PubMed:11559757, PubMed:2799391, PubMed:36586411). Références associées : PMID:11559757, PMID:2799391, PMID:36586411
• Dans le contexte immunitaire, HSPA8 se lie au lipopolysaccharide (LPS) bactérien et favorise la sécrétion de TNF par les monocytes (PubMed:10722728, PubMed:11276205). Il participe également à la présentation d'antigènes cytoplasmiques par le CMH de classe II via une interaction avec LAMP2 (PubMed:15894275). Références associées : PMID:10722728, PMID:11276205, PMID:15894275
• De plus, HSPA8 participe à la dégradation associée au RE (ERAD) avec l'E3 ligase STUB1 (PubMed:23990462) et au dévêtissement des vésicules médié par la clathrine via DNAJC6 (Par similarité). Référence associée : PMID:23990462
• La protéine se localise dans de multiples compartiments cellulaires, notamment le cytoplasme, le noyau, le nucléole, les mélanosomes, la membrane cellulaire et la membrane lysosomiale, ce qui reflète ses fonctions diversifiées.
• HSPA8 subit diverses modifications post-traductionnelles, notamment l'acétylation, la phosphorylation, la méthylation, l'ISGylation et la sumoylation, qui peuvent ajuster finement son activité et ses interactions.

Conseils expérimentaux et techniques

• L'anticorps a été généré contre un peptide synthétique couvrant les acides aminés 547–646 dans la région C-terminale de HSPA8 humain. Cet épitope est conservé chez la souris et le rat (d'après la réactivité croisée), ce qui rend l'anticorps adapté aux études sur ces espèces.
• Pour le Western blotting, une bande d'environ 71 kDa est attendue. HSPA8 endogène est abondant dans la plupart des lignées cellulaires et des tissus ; il est recommandé de commencer avec 20–50 µg de lysat cellulaire total de cellules humaines (HeLa, HEK293), de souris (NIH/3T3) ou de rat (PC12).
• En application ELISA, utilisez l'anticorps comme réactif de capture ou de détection en format sandwich ; vérifiez l'antigène de revêtement et le système de détection avec une protéine recombinante ou un étalon peptidique connu de HSPA8.
• Puisque HSPA8 interagit avec de nombreux co-chaperons et protéines clientes dans des conditions natives, l'électrophorèse PAGE non réductrice et native peut être explorée pour préserver les complexes protéiques.

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