Anticorps polyclonal Anti-Glutamine Synthétase (GLUL) pour WB, IHC-P, IF/ICC, ELISA - P15104

Spécifications et paramètres principaux du produit

Contexte biologique : Fonction et localisation de la Glutamine Synthétase (GLUL)

• La glutamine synthétase (GS), également appelée glutamate-ammonia ligase ou palmitoyltransférase GLUL (alias : GS, GLNS, PIG43, PIG59), est une enzyme clé du métabolisme azoté qui catalyse la conversion dépendante de l'ATP du glutamate et de l'ammoniac en glutamine (PubMed:16267323, PubMed:30158707, PubMed:36289327). Références associées : PMID:16267323 PMID:30158707 PMID:36289327
• Dans le cerveau, GLUL joue un rôle essentiel dans la détoxification de l'ammoniac et la conversion du glutamate neurotoxique en glutamine inerte, tandis que dans le foie, elle participe à l'élimination systémique de l'ammoniac (Par similarité).
• L'enzyme est indispensable à la prolifération des fibroblastes cutanés fœtaux (PubMed:18662667) et contribue à la biogenèse de la sous-unité 40S ribosomique (PubMed:26711351). Références associées : PMID:18662667 PMID:26711351
• GLUL présente des fonctions non canoniques : elle agit comme palmitoyltransférase pour la GTPase RHOJ, facilitant sa localisation membranaire et son activation, ce qui est nécessaire à la migration des cellules endothéliales et à l'angiogenèse (PubMed:30158707). Références associées : PMID:30158707
• Par interaction avec BEST2, GLUL module l'activité du canal BEST2 : elle inhibe l'ouverture du canal en l'absence de L-glutamate intracellulaire mais sensibilise BEST2 au glutamate, qui favorise l'ouverture du canal (PubMed:36289327). Références associées : PMID:36289327
• L'enzyme se localise dans de multiples compartiments subcellulaires, notamment le cytosol, les microsomes, les mitochondries et la membrane cellulaire (UniProt).
• GLUL est exprimé dans les cellules endothéliales et est régulé par acétylation, phosphorylation et ubiquitination ; il lie l'ATP, le magnésium et le manganèse comme cofacteurs (UniProt).
• Pendant l'érythropoïèse, GLUL détoxifie l'ammonium généré par la porphobilinogène désaminase lors de la biosynthèse de l'hème, prévenant le stress oxydatif (Par similarité).

Conseils expérimentaux et techniques

• Étant donné que l'immunogène recombinant couvre presque la totalité de la séquence de GLUL, l'anticorps polyclonal est censé détecter la protéine native et dénaturée dans de multiples applications.
• Pour le Western blot (WB), attendez une bande unique à environ 42 kDa ; envisagez d'utiliser un lysat contrôle positif issu de tissu hépatique ou cérébral humain, de souris ou de rat.
• En immunohistochimie (IHC-P), optimisez les conditions de démasquage antigénique et validez avec des contrôles tissulaires appropriés (par exemple, coupes de foie humain) en raison de l'abondance variable de la protéine selon les types d'échantillons.
• Pour l'immunofluorescence (IF/ICC), des études de co-localisation avec des marqueurs du cytosol, des mitochondries ou de la membrane cellulaire peuvent être intéressantes compte tenu de la diversité des localisations subcellulaires de l'enzyme.
• En tant que réactif polyclonal, la cohérence entre lots peut varier ; réalisez une validation interne avec des lignées cellulaires positives et négatives connues pour confirmer la spécificité.

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