Anticorps monoclonal de lapin anti-FAP (protéine d'activation des fibroblastes-α) pour WB, IF/ICC, ELISA - Q12884

Spécifications et paramètres principaux du produit

Contexte biologique : Fonction et localisation du FAP

• Le FAP est une sérine protéase multifonctionnelle de surface cellulaire, également appelée seprase, présentant à la fois des activités endopeptidase post-prolyl et dipeptidyl peptidase, avec une préférence pour cliver les substrats après les résidus de proline. Références associées : PMID:14751930, PMID:16223769, PMID:16410248.
• Il dégrade la gélatine et le collagène de type I dénaturé à la chaleur, contribuant au remodelage de la matrice extracellulaire (MEC) lors de processus tels que la cicatrisation, la fibrose et l'invasion tumorale. Références associées : PMID:10347120, PMID:10455171, PMID:12376466.
• Le FAP possède une activité dipeptidyl peptidase, clivant les dipeptides N-terminaux après la proline, et peut traiter le neuropeptide Y, le peptide YY, la substance P et le BNP32 comme substrats naturels. Références associées : PMID:10347120, PMID:10593948, PMID:16175601, PMID:21314817.
• Localisé à la surface cellulaire, en particulier dans les lamellipodes, les invadopodes et les ruffles, le FAP est également sécrété et présent dans le cytoplasme, facilitant la protéolyse péricellulaire locale.
• Il est fortement exprimé dans les fibroblastes stromaux réactifs des cancers épithéliaux, le tissu de granulation, les myofibroblastes du foie cirrhotique et les cellules de gliome, mais absent dans les tissus adultes normaux, ce qui en fait un marqueur des fibroblastes activés dans des conditions pathologiques.
• Le FAP favorise la croissance tumorale en améliorant l'angiogenèse, en dégradant les fibres de collagène, en supprimant les réponses antitumorales des cellules immunitaires et en modulant l'apoptose, tout en agissant paradoxalement comme un suppresseur de tumeur dans les cellules mélanocytaires de manière indépendante de la protéase.
• En tant que glycoprotéine avec un poids moléculaire prédit d'environ 88 kDa (pleine longueur), le FAP comprend des isoformes issues d'épissages alternatifs et est un membre de la famille des sérine protéases de type prolyl oligopeptidase.

Guide expérimental et conseils techniques

• L'immunogène couvre le domaine catalytique (aa 411–510), ce qui suggère que l'anticorps peut détecter à la fois les formes membranaires et solubles du FAP ; vérifier dans le système d'échantillon pertinent.
• Pour le transfert Western, anticiper des bandes à environ 87 kDa (pleine longueur) et éventuellement ~26 kDa (isoforme issue d'épissage alternatif ou produit de clivage) ; utiliser des contrôles de chargement et des marqueurs de poids moléculaire appropriés.
• Dans les applications IF/ICC, le signal est attendu au niveau des projections de la surface cellulaire (lamellipodes, invadopodes) ; envisager une perméabilisation pour améliorer l'accessibilité aux épitopes intracellulaires.
• Une réactivité croisée avec la souris et le rat est rapportée ; valider les profils de marquage dans des lignées de fibroblastes activés ou de cellules tumorales de ces espèces.
• Pour l'ELISA, la protéine FAP humaine recombinante ou des lysats cellulaires de lignées exprimant le FAP peuvent servir de réactifs de capture ; associer avec un anticorps de détection compatible si vous développez un test sandwich.

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