Anticorps polyclonal de lapin anti-CRYBB1 pour WB, ELISA - P53674

Spécifications et paramètres principaux du produit

Contexte biologique : Fonction et localisation de la bêta-cristalline B1

• La bêta-cristalline B1 (CRYBB1) est une protéine structurelle majeure du cristallin des vertébrés, essentielle au maintien de la transparence et de la fonction réfractive du cristallin.
• Elle appartient à la superfamille des bêta/gamma-cristallines, caractérisée par des motifs en "clé grecque" ; la protéine comprend deux domaines formant une structure globulaire stable.
• Des modifications post-traductionnelles, dont l'acétylation, ont été identifiées et pourraient réguler la stabilité et les interactions de la protéine.
• Les mutations du gène CRYBB1 sont associées à la cataracte congénitale (cataracte de type 17, CTRCT17), soulignant son rôle essentiel dans la biologie du cristallin.
• La structure tridimensionnelle de la bêta-cristalline B1 a été déterminée, fournissant un cadre pour comprendre sa résistance à l'agrégation.
• Protéine spécifique du cristallin, l'expression de CRYBB1 est largement restreinte aux cellules fibreuses du cristallin, sans expression extra-lenticulaire significative.

Conseils expérimentaux et astuces techniques

• L'immunogène utilisé correspond à la protéine CRYBB1 humaine pleine longueur (résidus 1-252), ce qui suggère que l'anticorps peut reconnaître la conformation native en plus des formes dénaturées ; les conditions pour le SDS-PAGE réducteur et non réducteur doivent être optimisées.
• Pour le Western blot, une bande d'environ 28 kDa est attendue dans les lysats de cristallin humain et murin ; chargez des témoins positifs et négatifs appropriés.
• Dans les applications ELISA, envisagez d'utiliser du CRYBB1 recombinant comme standard et titrez l'anticorps pour déterminer les concentrations de travail optimales.
• En tant qu'anticorps polyclonal, une variabilité entre les lots est attendue ; validez chaque nouveau lot dans le système de test prévu.

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