Anticorps polyclonal de lapin anti-cathépsine G pour WB, IHC-P, ELISA - P08311

Spécifications et paramètres essentiels du produit

Contexte biologique : fonction et localisation de la cathépsine G

• La cathépsine G (CTSG) est une protéase à sérine présentant une spécificité de type trypsine et chymotrypsine. Elle clive préférentiellement après Phe, Tyr, Trp et Leu en position P1 et présente une préférence pour les résidus chargés négativement en position P2′ (PubMed:29652924, PubMed:8194606).
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• Elle présente une puissante activité antimicrobienne contre les bactéries à Gram négatif (N. gonorrhoeae, P. aeruginosa) et à Gram positif (L. monocytogenes, S. aureus), ainsi que contre M. tuberculosis, largement indépendamment de sa fonction protéasique (PubMed:2116408, PubMed:2117044, PubMed:1937776, PubMed:15385470).
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• La cathépsine G module l’immunité adaptative et innée en se liant aux lymphocytes B, aux lymphocytes T CD4⁺ et CD8⁺ et en les stimulant, ainsi qu’en renforçant la cytotoxicité des cellules NK par son activité enzymatique (PubMed:7842483, PubMed:9000539, PubMed:9536127).
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• La protéase est nécessaire au recrutement et à l’activation des plaquettes médiés par le récepteur F2RL3/PAR4 ; elle induit également directement l’agrégation plaquettaire, un effet fortement potentialisé par l’élastase des neutrophiles (ELANE) (PubMed:10702240, PubMed:3390156, PubMed:25211214, PubMed:9111081).
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• Elle clive un large éventail de substrats physiologiques, notamment le complément C3, le récepteur de la thrombine F2R/PAR1 (en agissant comme agoniste ou inhibiteur selon le site), les facteurs de coagulation F8 et F10, les cytokines pro-inflammatoires IL36G et IL33, ainsi que la protéine de surface leucocytaire CD43 (PubMed:1861080, PubMed:7744748, PubMed:18217133, PubMed:8920993, PubMed:30804664, PubMed:22307629, PubMed:18586676).
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• La protéine se trouve dans plusieurs compartiments subcellulaires, notamment dans les granules cytoplasmiques des neutrophiles, est sécrétée dans le milieu extracellulaire et est également détectée dans la membrane cellulaire, le cytoplasme, le cytosol, les lysosomes et le noyau.

• L’expression tissulaire est principalement observée dans les neutrophiles (au niveau protéique) et, dans une moindre mesure, dans les lymphocytes B (PubMed:3799965, PubMed:15100291).
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• La cathépsine G est une glycoprotéine contenant des ponts disulfure intramoléculaires ; elle est synthétisée sous forme de zymogène inactif, puis transformée par protéolyse en enzyme mature.

Conseils expérimentaux et recommandations techniques

• Pour le Western blot (WB), l’anticorps devrait détecter une bande proche de 29 kDa correspondant à la cathépsine G mature ; des formes précurseurs ou des variants différemment glycosylés peuvent également être observés. Nous recommandons d’optimiser la préparation des échantillons et les concentrations de chargement dans votre système modèle spécifique.
• En immunohistochimie (IHC-P), la récupération antigénique par des méthodes thermiques (par exemple, tampon citrate ou EDTA, pH 6,0 ou 9,0) peut améliorer la coloration. Validez l’anticorps sur des tissus témoins positifs connus pour exprimer la cathépsine G (par exemple, amygdale humaine, rate), parallèlement à des témoins négatifs.
• Pour l’ELISA, la nature polyclonale peut offrir une sensibilité élevée, mais il est essentiel d’évaluer la constance entre les lots et la réactivité croisée potentielle. L’association avec un anticorps de capture approprié ou son utilisation comme réactif de détection sont deux stratégies possibles.
• L’immunogène se situe dans le domaine catalytique (aa 75–190), ce qui suggère que l’anticorps reconnaît probablement à la fois l’enzyme précurseur et l’enzyme mature ; il convient donc d’être prudent lors de l’interprétation des données provenant de systèmes où la pro-cathépsine G est abondante.

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