Anticorps Polyclonal Lapin Anti-BPI pour WB, ELISA - P17213

Spécifications et Paramètres Principaux du Produit

Contexte Biologique : Fonction et Localisation de la BPI

• La protéine bactéricide augmentant la perméabilité (BPI) est une glycoprotéine sécrétée de 53,9 kDa appartenant à la superfamille BPI/LBP/Plunc, également connue sous le nom de CAP 57. Elle est codée par le gène BPI chez l'homme.
• La BPI exerce une puissante activité antimicrobienne sélective contre de nombreuses bactéries à Gram négatif en se liant avec une haute affinité aux lipopolysaccharides (LPS) dans la membrane externe bactérienne, conduisant à la perméabilisation de la membrane et à la destruction bactérienne.
• Plus précisément, la BPI recombinante démontre une activité antibactérienne contre Pseudomonas aeruginosa, et cette activité est neutralisée par un excès de LPS provenant du même organisme, confirmant le ciblage dépendant des LPS.
• La protéine se localise principalement sur la membrane des granules cytoplasmiques dans les cellules myéloïdes et est sécrétée lors de l'activation des neutrophiles, jouant un rôle crucial dans la défense immunitaire innée.
• L'expression tissulaire est restreinte aux cellules de la lignée myéloïde, y compris les neutrophiles et les monocytes, ce qui est cohérent avec sa fonction dans la défense précoce de l'hôte contre les infections bactériennes.
• Les modifications post-traductionnelles comprennent la formation de ponts disulfure et la glycosylation, comme indiqué par les mots-clés UniProt, qui sont probablement importantes pour la stabilité structurelle et l'activité.

Guide Expérimental et Conseils Techniques

• L'immunogène correspond aux acides aminés 248–487 dans la région C-terminale de la BPI humaine. Cette région est distincte du domaine de liaison aux LPS N-terminal, permettant potentiellement la reconnaissance de la BPI pleine longueur et des fragments C-terminaux.
• Pour le Western blot (WB), envisagez d'utiliser des conditions réduites et non réduites pour évaluer la migration dépendante des ponts disulfure, car la BPI contient de multiples liaisons disulfure qui peuvent affecter le poids moléculaire apparent.
• Dans les applications ELISA, l'anticorps peut être adapté pour détecter la BPI native ou recombinante en solution ; cependant, les conditions optimales de fixation et les dilutions d'anticorps doivent être déterminées empiriquement.
• Étant donné l'expression restreinte aux cellules myéloïdes, validez la spécificité de l'anticorps dans des lignées cellulaires témoins positives pertinentes (par exemple, HL-60 différenciée ou neutrophiles primaires) et incluez, si possible, des témoins knock-out ou des peptides bloquants.
• La réactivité croisée avec la BPI de souris (prédite) doit être confirmée expérimentalement dans le système d'échantillon cible, car l'homologie de séquence dans la région immunogène peut varier.

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