Anticorps polyclonal de lapin anti-ALAD pour WB, ELISA - P13716

Spécifications et paramètres clés du produit

Contexte biologique : Fonction et localisation de l'acide delta-aminolévulinique déshydratase

• L'acide delta-aminolévulinique déshydratase (ALAD), également connue sous le nom de synthase de porphobilinogène (PBGS), est une enzyme clé de la voie de biosynthèse de l'hème.
• L'ALAD catalyse la condensation de deux molécules de 5-aminolévulinate pour former du porphobilinogène, une étape précoce de la biosynthèse des tétrapyrroles.
• Chaque sous-unité ALAD contient deux sites de liaison distincts au 5-aminolévulinate, essentiels pour l'activité catalytique.
• L'enzyme est une protéine cytosolique, principalement localisée dans le cytoplasme.
• L'ALAD est une enzyme dépendante du zinc et une enzyme allostérique, avec des propriétés de liaison aux métaux cruciales pour sa fonction.
• Les modifications post-traductionnelles incluent la phosphorylation, et plusieurs isoformes peuvent exister en raison de l'épissage alternatif.
• Les mutations du gène ALAD sont associées à des variantes de la maladie, reflétant son rôle critique dans le métabolisme des porphyrines.

Conseils expérimentaux et astuces techniques

• L'immunogène couvre la protéine de longueur totale (aa 1-330), suggérant une large couverture d'épitopes ; envisagez de réaliser une cartographie des épitopes si nécessaire.
• Pour le Western blot, validez l'anticorps dans des systèmes d'échantillons pertinents en utilisant des témoins positifs et négatifs appropriés, et optimisez empiriquement les facteurs de dilution.
• L'anticorps est validé pour les échantillons humains ; la réactivité croisée avec d'autres espèces n'est pas rapportée, il faut donc vérifier en cas d'utilisation chez des espèces non humaines.
• Les applications ELISA peuvent nécessiter une optimisation des conditions de revêtement, des tampons de blocage et des systèmes de détection pour obtenir des rapports signal/bruit optimaux.

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