Anticorps polyclonal de lapin contre Acétyl-Histone H3 (K14) | Q16695 / P68431 | WB, IF/ICC, ELISA

Spécifications et paramètres principaux du produit

Contexte biologique : Fonction et localisation de l'Acétyl-Histone H3 (K14)

L'histone H3 est un composant central du nucléosome, qui enroule et compacte l'ADN en chromatine. Cela limite l'accessibilité de l'ADN à la machinerie transcriptionnelle, régulant ainsi la transcription, la réparation de l'ADN, la réplication et la stabilité chromosomique. Les modifications post-traductionnelles des histones, collectivement appelées code histone, modulent la structure et la fonction de la chromatine.

Références associées :

• L'acétylation de la lysine 14 (K14ac) de l'histone H3 est une marque bien caractérisée associée à la chromatine transcriptionnellement active. Elle est déposée par des histones acétyltransférases telles que GCN5/PCAF et éliminée par des histones désacétylases. La K14ac facilite probablement la relaxation de la chromatine en neutralisant la charge positive de la lysine, réduisant ainsi les interactions histone-ADN.

Références associées : PMID:16185088, PMID:16267050, PMID:16457588

• L'histone H3 est principalement localisée dans le noyau et les chromosomes. L'histone canonique H3.1 (codée par plusieurs gènes, SWISS P68431) dépend de la réplication et est exprimée tout au long du cycle cellulaire. En revanche, le variant H3.1t spécifique des testicules (SWISS Q16695) est exprimé dans les cellules testiculaires et remplace l'histone H3.1 canonique au cours de la spermatogenèse.

Références associées :

• Cet anticorps a été généré contre un peptide acétylé synthétique correspondant aux résidus autour de K14 de l'histone H3.1 humaine (NP_003520.1). Il reconnaît la forme acétylée de la lysine 14 sur les isoformes H3.1 et H3.1t, permettant l'étude de la K14ac dans divers contextes biologiques.

Références associées : PMID:19608861

Conseils expérimentaux et astuces techniques

• Western blot (WB) : Pour une détection optimale de l'acétylation de l'histone H3 K14, envisagez d'enrichir les histones par extraction acide à partir de cellules traitées avec des inhibiteurs d'histone désacétylase (par exemple, trichostatine A, butyrate de sodium) pour augmenter les niveaux d'acétylation. Utilisez un gel SDS-PAGE à 15 % pour la séparation. Validez la spécificité de l'anticorps par inhibition compétitive avec le peptide acétylé ou en comparant les signaux d'échantillons sauvages et traités avec un inhibiteur d'HDAC.
• Immunofluorescence / ICC : Fixez les cellules avec 4 % de paraformaldéhyde et perméabilisez-les avec 0,1 % de Triton X-100. Une fixation au méthanol peut également être utilisée. Assurez-vous d'utiliser des contrôles appropriés, comme la compétition peptidique, pour confirmer les profils de coloration nucléaire.
• ELISA : Utilisez l'anticorps pour détecter les peptides d'histone H3 acétylés dans des essais sur plaque. Associez-le à un anticorps pan-H3 pour la normalisation.
• L'anticorps est prédit pour réagir avec une large gamme d'espèces en raison de la forte conservation de la séquence autour de K14 ; cependant, une validation sur des échantillons non humains, autres que souris ou rat, est recommandée.

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